¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas. Son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos. Una enzima disminuye la energía de activación de la reacción química, facilitando el equilibrio químico.

La catálisis es responsable de incrementar la tasa, pero no cambia las propiedades termodinámicas del sistema con el cual está interactuando.

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química. Con la excepción de algunas moléculas de ARN que catalizan su propio empalme, todas las enzimas son proteínas.

Características de las enzimas

• Catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) hacia uno o más compuestos diferentes (productos).
• La velocidad de la reacción depende de su energía de activación.
• No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

Clasificación de las enzimas

1. Oxidorreductasas: Participan en reacciones redox. Transferencia de electrones. Subclases: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas e hidrolasas.
2. Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra (amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo). Suelen incluir el prefijo trans (transaminasas, transmetilasas).
3. Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis: transfieren un grupo OH desde el agua a otro sustrato (esterasas, fosfatasas y peptidasas).
4. Liasas: Catalizan la escisión reversible de enlaces C-C, adición de grupos para formar dobles enlaces o eliminación de grupos para formar dobles enlaces (liasas, descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintasas).
5. Isomerasas: Reordenamientos intramoleculares, isomerización cambiando de sitio los grupos. Epimerasas: catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos. Las mutasas: catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
6. Ligasas: Formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Formación de enlaces C-C. La energía la aporta la hidrólisis de ATP. Sintetasas y carboxilasas.

Holoenzimas, Cofactores y Coenzimas

Algunas enzimas necesitan moléculas que no son proteínas para realizar su actividad enzimática.

• Cofactor: Iones metálicos o coenzimas (moléculas orgánicas).
• Holoenzima: Enzima activa con su componente no proteico.
• Apoenzima: Enzima sin su mitad no proteica y es inactiva.

Cofactores

Los cofactores estimulan la acción de la enzima, no inhiben. Pueden ser cationes metálicos como Cu²⁺, Fe, Mg²⁺, Ni²⁺, Mn²⁺.

Iones metálicos: Metales de transición. Ayudan al sustrato a orientarse dentro del lugar activo.

Coenzimas

Moléculas orgánicas necesarias para transportar de forma transitoria grupos funcionales durante la reacción catalizada por la enzima.

Vitaminas

Las vitaminas son nutrientes orgánicos que se requieren en cantidades pequeñas para diversas funciones bioquímicas que, en general, no puede sintetizarlas el organismo y, por tanto, deben recibirse de los alimentos.

Las vitaminas se clasifican en:

1. Hidrosolubles: Están compuestas por nueve vitaminas (ácido fólico, cobalamina, ácido ascórbico, piridoxina, tiamina, niacina, riboflavina, biotina y ácido pantoténico), funcionan principalmente como cofactores de enzimas.
2. Liposolubles: Dentro de este grupo entran las vitaminas A, D, K y E, son compuestos hidrofóbicos.

Componentes de las Enzimas

• Sustrato: Es la molécula (o moléculas) sobre la cual actúa la enzima.
• Sitio Activo: Es el sitio de la enzima donde se fija el sustrato.
• Residuos catalíticos: Son capaces de llevar a cabo la catálisis.
• Residuos de unión: Aportan soporte para unir la enzima a su sustrato y no a otro.
• Residuos estructurales: No establecen enlaces con el sustrato, responsables de la forma.

Propiedades de las enzimas

Eficiencia catalítica

La mayoría de las reacciones catalizadas por una enzima son muy eficaces, pueden transformar en producto más de 100 a 1000 moléculas de sustrato cada segundo. El número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por segundo se denomina número de recambio o k_cat.

Especificidad

Las enzimas son muy específicas: interaccionan con un sustrato, o unos pocos sustratos, y catalizan sólo un tipo de reacción química.

Regulación

La actividad enzimática puede ser regulada. Las enzimas pueden ser activadas o inhibidas, de modo que la velocidad de la formación del producto responde a las necesidades de las células.

Localización dentro de la célula

Muchas se localizan en orgánulos específicos dentro de las células. Sirve para aislar el sustrato o el producto de la reacción de otras reacciones competidoras.

Función de las enzimas

Las enzimas (E) tienen un papel fundamental: acelerar las reacciones biológicas actuando sobre sustratos (S) específicos que se van a transformar en el producto (P) de la reacción.

E + S ⇄ E + P

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. E + S ⇄ ES ⇄ EP ⇄ E + P

El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc., en un lugar específico, el centro activo.

Química del Sitio Activo

El sitio activo es una máquina molecular compleja que emplea mecanismos químicos diversos para facilitar la conversión del sustrato en producto.

Cinética enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

• Afinidad de la enzima por el sustrato o la eficiencia con la que se transforma el S en P de la reacción.
• La velocidad o tasa de cambio de sustrato a producto por unidad de tiempo.
• Velocidad inicial.
• La velocidad es proporcional a la concentración de las moléculas reactivas.

Factores que afectan la actividad enzimática

• Concentración de la enzima.
• Concentración del sustrato.
• Concentración del producto.
• Temperatura.
• Concentración de iones hidrógeno (pH).
• Presencia de activadores.
• Presencia de inhibidores.
• Presencia de represor o desrepresor.
• Modificación covalente.

Regulación enzimática

Un organismo debe ser capaz de regular la actividad catalítica de sus componentes enzimáticos, de modo que pueda coordinar los numerosos procesos metabólicos, responder a los cambios de su ambiente y crecer y diferenciarse, todo realizado de manera ordenada.

Esto puede producirse de dos formas:

• Control de la disponibilidad de la enzima: velocidad de síntesis y velocidad de degradación.
• Control de la actividad enzimática: alteraciones estructurales que influencian la afinidad de unión de una enzima-sustrato o el número de recambio, unión de pequeñas moléculas efectores alostéricos.

Metabolismo

Se conoce como metabolismo al conjunto de transformaciones químicas, físicas y biológicas que se realizan en los seres vivos, en sus sustancias, propias o incorporadas (proteínas, carbohidratos, grasas, etcétera) a través de los alimentos, con el fin de producir la necesaria energía para el desarrollo de sus funciones vitales, y la síntesis de los componentes de la materia viva.