Propiedades de los Aminoácidos

Propiedades Ópticas

Todos los aminoácidos (AAs), excepto la glicina (GLY), tienen su carbono α (Cα) asimétrico o quiral. Por ello, son ópticamente activos (+/-), presentando isomería D o L (similar al D/L gliceraldehído). En la naturaleza, solo los L-AAs son funcionales.

Propiedades Eléctricas

El Cα presenta dos grupos disociables (amino y ácido), lo que convierte a los aminoácidos en sustancias anfóteras. El punto isoeléctrico (PHI o PI) de un AA, también conocido como zwitterion, es no electroforético (no presenta movilidad en un campo eléctrico). Las curvas de valoración nos permiten calcular parámetros específicos de cada AA, como son: pK (-COOH), pK (-NH₂) y PHI.

Solubilidad

Todos los AAs, por lo general, son solubles en agua. Sin embargo, la mayor o menor solubilidad depende del carácter polar o apolar de su cadena lateral (R).

Estructura Primaria de las Proteínas

Representa la secuencia de AAs unidos por enlaces peptídicos (EP). En dicha estructura pueden aparecer además enlaces puente disulfuro (entre dos cisteínas (CYS) próximas), que producen pliegues o distorsiones.

Características del Enlace Peptídico

El EP es una estructura (Linus Pauling y Robert Corey, 1940 – Difracción de Rayos X) con las siguientes características:

• Polar.
• Plana (debido al carácter de doble enlace).
• Estabilizado por resonancia. El enlace C-N tiene carácter de doble enlace.

Resonancia del Enlace Peptídico

También llamada mesomería, es la combinación o interconversión de estructuras de una molécula (estructuras resonantes).

Ejemplos de Estructuras Primarias

• Insulina: 5.7 KD (bovina), descubierta por Sanger en 1957.
• Ribonucleasa: 13.7 KD.
• Corticotropina: 4.6 KD.

La estructura primaria de la insulina consta de dos cadenas de AAs enlazadas por puentes disulfuro entre las cisteínas (debido a su proximidad).

Estructura Secundaria de las Proteínas

Es la adopción de posiciones en el espacio de cadenas polipeptídicas que permiten el máximo número de enlaces puente hidrógeno (EH) entre los componentes del EP (entre el grupo -COO^– y el grupo -NH₃⁺), lo que permite un mayor ordenamiento molecular. Estas disposiciones pueden dar lugar a dos tipos de estructuras secundarias:

• A) Estructura en α-Hélice (helicoidal). Linus Pauling (1951) encontró que una vuelta en α-hélice regular contiene 3.6 AAs y un paso de rosca de 5.4 Å. Los grupos R polares están orientados hacia afuera y los apolares hacia el interior. La estructura secundaria en α-hélice puede albergar todos los AAs excepto la prolina (PRO), que interrumpe la α-hélice formando codos de PRO.
• B) Estructura en β-Lámina (hoja plegada).

Estructura Terciaria de las Proteínas

Típico de las proteínas globulares. Los nuevos enlaces que se introducen en este ordenamiento (además de los de la estructura primaria y secundaria) son:

1. Enlaces Covalentes: Puentes disulfuro entre CYS próximas.
2. Enlaces No Covalentes:
   • Electrostáticos: entre grupos R cargados + y – (ácidos-bases).
   • Hidrofóbicos: PHE-PHE.
   • Polares: SER-THR.
   • Puentes de hidrógeno adicionales: TYR-ASP (no los del EP).

La estructura terciaria de la mioglobina es la de una proteína típica globular soluble en agua. La mioglobina es una hemoproteína monomérica encontrada principalmente en el tejido muscular, donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno (O₂). Durante períodos de privación de oxígeno, la oximioglobina libera el oxígeno almacenado que se utilizará en los procesos metabólicos de oxidación.

Desnaturalización de Proteínas

Es la pérdida de las estructuras superiores (secundaria, terciaria y cuaternaria), conservando sólo la primaria. Es decir, la proteína se desordena (polímero estadístico de AAs).

Características del Fenómeno

• Proceso cuasi-irreversible. Experimento de Anfinsen (1950).
• Proceso endotérmico (aumento de la entropía, es decir, desorden).
• Pérdida de solubilidad (formación de agregados moleculares).

Agentes Desnaturalizantes

• Aumento de la temperatura (Tª): Se rompen los enlaces débiles (EH e hidrofóbicos).
• Ácidos/bases fuertes: Aportan elevada carga eléctrica.
• Disolventes orgánicos (etanol/acetona): Rompen enlaces hidrofóbicos.
• Urea y guanidina: Agentes formadores de EH (desorganizan la molécula).
• Sustancias con grupos -OH (sacarosa y etilenglicol): Aumentan las interacciones con EH.
• Sales de metales pesados: Sustancias fuertemente oxidantes.
• Radiación UV: Muy energética.

Lipoproteínas y Glucoproteínas

Lipoproteínas

Son complejos macromoleculares formados por la unión de lípidos y proteínas a través de enlaces hidrofóbicos. En la sangre encontramos:

• Quilomicrones (QM): Mayor porcentaje de triglicéridos (TG).
• VLDL (Very Low Density Lipoproteins): Lipoproteínas de muy baja densidad.
• IDL (Intermediate Density Lipoproteins): Lipoproteínas de densidad intermedia.
• LDL (Low Density Lipoproteins): Lipoproteínas de baja densidad, con mayor porcentaje de colesterol (colesterol «malo»).
• HDL (High Density Lipoproteins): Lipoproteínas de alta densidad, con mayor porcentaje de proteína (colesterol «bueno»).

Glucoproteínas

Son moléculas formadas por la unión covalente de glúcidos y proteínas. Ejemplos: FSH, LH y factores sanguíneos (histocompatibilidad). En el plasma humano existen diferentes fracciones: albúminas, α₁, α₂, β y γ. Su separación y cuantificación tiene utilidad para el diagnóstico clínico.

Clasificación de los Aminoácidos

Los α-aminoácidos (AAs) son moléculas que tienen sobre el mismo carbono el grupo amino (-NH₂) y el grupo ácido (-COOH). Para nombrarlos de forma abreviada, se utilizan las tres primeras letras de su nombre en inglés.

Se clasifican en 20 AAs universales, según su cadena lateral (R):

1) R = Apolares Alifáticos (7 AAs)

• 1.1 Glicina (GLY)-G
• 1.2 Alanina (ALA)-A
• 1.3 Valina (VAL)¹-V
• 1.4 Leucina (LEU)¹-L
• 1.5 Isoleucina (ILE)¹-I
• 1.6 Prolina (PRO)-P
• 1.7 Metionina (MET)¹-M

2) R = Aromáticos (3 AAs)

• 2.1 Fenilalanina (PHE)¹-F
• 2.2 Tirosina (TYR)-Y (Además polar sin carga)
• 2.3 Triptófano (TRP)¹-W

3) R = Polares sin carga (5 AAs)

• 3.1 Serina (SER)-S
• 3.2 Treonina (THR)¹-T
• 3.3 Cisteína (CYS)-C
• 3.4 Asparagina (ASN)-N
• 3.5 Glutamina (GLN)-Q

4) R = Ácida (cargada negativamente) (2 AAs)

• 4.1 Aspártico (ASP)-D
• 4.2 Glutámico (GLU)-E

5) R = Básica (cargada positivamente) (3 AAs)

• 5.1 Lisina (LYS)¹-K
• 5.2 Arginina (ARG)²-R
• 5.3 Histidina (HIS)²-H

¹Aminoácidos esenciales en adultos (8 AAs).

²Aminoácidos esenciales en niños (10 AAs, se añaden ARG y HIS).

Clasificación Nutricional de los Aminoácidos

Desde un punto de vista nutricional, los AAs se pueden dividir en:

• AAs Esenciales: Aquellos que el organismo no puede sintetizar y deben ser aportados por la dieta.
• AAs No Esenciales: Aquellos que el organismo puede sintetizar.

Clasificación Funcional de los Aminoácidos

También se pueden clasificar en tres grupos:

1. AAs Proteicos (codificables o universales): 20 AAs que se incorporan directamente a proteínas. Tienen codones de secuenciación (RNAm) en genes.
2. AAs No Proteicos (no codificables o modificados): Se incorporan a proteínas como universales y luego sufren modificaciones.
3. AAs Libres: No forman parte de las proteínas.