Las Proteínas: Estructura, Clasificación y Funciones

Concepto e Importancia Biológica

Las proteínas son biomoléculas orgánicas, las más abundantes en las células y, junto con los ácidos nucleicos, las más importantes por su papel biológico. La información de los genes se expresa en forma de proteína. Existen miles de proteínas diferentes que desarrollan funciones diversas. Todas están constituidas por 20 aminoácidos, por lo que la variedad reside en la secuencia de estos. La secuencia está determinada por su estructura espacial y su función. Se pueden unir a otros compuestos para formar moléculas complejas. La comparación de secuencias de proteínas en distintos organismos permite establecer relaciones evolutivas entre ellos.

Los Aminoácidos (aa)

Son los componentes estructurales de las proteínas; son las piezas que se obtienen cuando se hidrolizan.

Clasificación de los Aminoácidos:

• Alifáticos: Cadena lateral hidrocarbonatada.
• Aromáticos: Cadena lateral con anillo aromático.
• Básicos: Cadena lateral muy polar y cargada positivamente (+).
• Ácidos: Cadena lateral con grupo ácido y cargada negativamente (-).
• Hidroxilados: Cadenas polares hidroxiladas sin carga.

Los Aminoácidos y el pH

En disolución acuosa a pH neutro, los grupos ácidos tienden a ceder protones (H⁺) quedando con carga negativa (COO^–) y los grupos amino tienden a captar protones (NH₃⁺). A pH neutro, la carga neta es 0. Cuando se encuentra en medio ácido, se ioniza el grupo amino pero no el carboxilo (+), y si es básico, se ionizará el grupo carboxilo pero no el amino (-). Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas son de forma L.

El Enlace Peptídico

Los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico. Si se unen dos aminoácidos, se forma un dipéptido; tres, un tripéptido; varios, oligopéptidos; y muchos, polipéptidos.

Características del Enlace Peptídico

Los 4 átomos que intervienen se sitúan en el mismo plano (plano de la amida) y pueden girar con un cierto ángulo por los C α, lo que les permite adoptar muchas configuraciones espaciales de las cadenas proteicas que condicionan sus funciones.

Estructura de las Proteínas

• Estructura Primaria (1ª): Hace referencia a los aminoácidos que la forman y a la secuencia en la que están colocados en la cadena.
• Estructura Secundaria (2ª): Plegamiento regular local entre residuos de aminoácidos cercanos en la cadena polipeptídica, gracias a enlaces de hidrógeno. Hay dos tipos principales:
  • Hélice α: Los enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira.
  • Hoja plegada β: Los planos de los enlaces se disponen en zig-zag y la estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno.
• Estructura Terciaria (3ª): Informa de su configuración espacial tridimensional y es consecuencia de la interacción entre aminoácidos de diferentes fragmentos de la cadena peptídica. Las configuraciones más frecuentes suelen ser la filamentosa y la globular.
  Enlaces responsables de esta estructura:
  • Puentes de Hidrógeno (no implicados en la estructura primaria).
  • Interacciones Electrostáticas (entre grupos con carga eléctrica opuesta o entre grupos con carga parcialmente negativa o positiva).
  • Interacciones de Van der Waals (interacciones débiles entre grupos inicialmente no cargados pero que pueden polarizarse puntualmente).
  • Interacciones Hidrofóbicas (cuando los grupos apolares interactúan entre sí, dejando fuera el agua).
  • Puentes Disulfuro (enlaces covalentes que se forman entre dos aminoácidos azufrados. Es la interacción más fuerte, pero la menos frecuente).
• Estructura Cuaternaria (4ª): Es la que tienen las cadenas polipeptídicas que están formadas por más de una cadena polipeptídica, iguales o diferentes, y son estabilizadas por las mismas interacciones que la estructura terciaria.

Clasificación de las Proteínas

Dependiendo de su composición química, hay dos tipos:

• Homoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Tienen una fracción no peptídica (grupo prostético), unido a la fracción proteica, a la que se llama apoproteína. Según la naturaleza del grupo prostético, se clasifican en:
  • Glicoproteínas: Contienen un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido.
  • Lipoproteínas: Contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente.

Funciones de las Proteínas

• Estructural: Fijar la forma o dar rigidez o flexibilidad a los organismos (colágeno de los tendones, queratina del pelo y uñas, y la fibroína de la seda).
• Reserva: Almacén de aminoácidos que el organismo utilizará en el crecimiento o reparación de sus estructuras y en su desarrollo.
• Proteínas Activas: Múltiples funciones (enzimas, proteínas reguladoras, transportadoras, contráctiles e inmunoglobulinas).

Propiedades de las Proteínas

• Especificidad: Se refiere a su función, que viene dada por su estructura. No todas son iguales en todos los organismos; cada individuo tiene proteínas específicas suyas. La semejanza entre proteínas supone un grado de parentesco entre individuos.
• Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura terciaria por romperse los puentes que la formaban. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente. De esta manera, una proteína inicialmente soluble en agua se hace insoluble y precipita cuando se desnaturaliza. Se puede producir por cambios de temperatura o por variaciones de pH. En algunos casos, el proceso es reversible y se llama renaturalización.
• Solubilidad: La solubilidad en agua de una proteína depende de la presencia de aminoácidos polares, que son los que pueden establecer interacciones con el agua. La mayoría de las proteínas filamentosas son insolubles en agua y las globulares suelen ser solubles. La solubilidad de una proteína está muy condicionada por el pH del medio, ya que este determina el número de cargas eléctricas. También modifica la solubilidad de las proteínas la concentración salina del medio; a menor cantidad de sales, mejor se disuelven.
• Comportamiento Ácido-Base: Depende de que los grupos laterales sean o no ionizables.